Ферменты в клейковине (часть 2)

« Июнь 2017 »
Пн	Вт	Ср	Чт	Пт	Сб	Вс
	1	2	3	4
5	6	7	8	9	10	11
12	13	14	15	16	17	18
19	20	21	22	23	24	25
26	27	28	29	30

25.06.2012 | Автор: Ira_Danko

Позднее Гаррис и Фрокджер (Наrris, Frоkjer, 1952) разделили сырую клейковину мягких и твердых пшениц на 3 фракции путем осаждения их из дисперсий в разбавленной молочной кислоте (0,013 n) возрастающими количествами насыщенного раствора Са(ОН)2 (добавляемого до рН 5,0; 5,0—5,5 и 5,5—7,0) и показали, что каждая из полученных фракций обладала протеолитической активностью, определяемой по приросту небелкового азота после автолиза в 0,15 n уксусной кислоте.
В недавнее время Н. И. Проскуряков и Е. С. Хромова (1955) исследовали ферментативную активность четырех образцов сухой клейковины, обезвоженной: 1) в вакуум-эксикаторе, 2) многократной обработкой ацетоном, 3) лиофилизацией и 4) лиофилизацией после очистки путем двукратного растворения сырой клейковины в 0,05 n уксусной кислоте и осаждения ацетатом натрия.
Некоторые результаты этой работы приведены в табл. 15.

Помимо ферментов, указанных в таблице, Н. И. Проскуряков и Е. С. Хромова определяли в тех же образцах клейковины активность пероксидазы, дегидразы и инвертазы, но получили отрицательные результаты.
Из приведенных данных следует, что активность ферментов в клейковине зависит от способа ее очистки и обезвоживания, что вполне понятно, так как различная подготовка препаратов может, во-первых, удалить часть первоначально сорбированных ферментов, а, во-вторых, изменить прочность сорбционной связи между клейковиной и ферментами. Например, по данным тех же авторов, β-амилазная активность клейковины повышается на 20% после обработки клейковины бутиловым спиртом, так как это способствует лучшему переходу β-амилазы в растворимое состояние.
В литературе имеются некоторые сведения о характере протеолитических ферментов, содержащихся в клейковине. Так как протеиназу пшеничной муки относят обычно к ферментам типа папаина (Jorgensen, 1935, 1936; Ваlls, Наlе, 1936, 1938; Проскуряков, 1938; Проскуряков и Бундель, 1938; Наlе, 1939; Кретович, 1948), то естественно предположить, что и в отмытой клейковине содержится тот же энзим, тем более, что в упомянутых выше опытах Н. И Проскурякова и А. А. Бундель (1941) наблюдалось активирующее действие цистеина на автолиз клейковины, диспергированной в молочной кислоте. Фактически, однако, в клейковине, наряду с протеиназой папаинового типа, присутствует, по-видимому, и другой протеолитический фермент, обнаруженный впервые Олькотом, Сапирштейном и Блишем (Olcott, Sapirstein, Вlish, 1943; Olcott, 1950) и названный ими «клейковинной протеиназой» (gluten proteinase).

Рубрика: Клейковина пшеницы

Все о зерне

Ферменты в клейковине (часть 2)