Календарь статей
«    Август 2016    »
ПнВтСрЧтПтСбВс
1234567
891011121314
15161718192021
22232425262728
293031 
Архив статей
Август 2016 (2)
Июль 2016 (3)
Июнь 2016 (3)
Май 2016 (11)
Апрель 2016 (11)
Март 2016 (8)


Яндекс.Метрика

Диспергирование клейковины растворами кислот (часть 3)

На основании своих опытов эти авторы пришли к заключению, что снижение вязкости, а также увеличение неосаждаемого трихлоруксусной кислотой и формольно-титруемого азота в уксуснокислых дисперсиях сырой клейковины (0,1 n СН3СООН) при их хранении имеет энзиматический характер и зависит от присутствия особой «клейковинной протеиназы» (gluten proteinase), отличающейся рядом свойств (оптимум рН; инактивация салицилатом) от обычной протеиназы пшеничного зерна папаинового типа. Если дисперсию клейковины в 0,05—0,10 n уксусной кислоте прогреть в течение 5—10 минут при 100°, например, с помощью простой аппаратуры, предложенной Олкоттом (Olcott, 1950) и изображенной на рис. 13, то тепловая инактивация «клейковинной протеиназы» стабилизирует дисперсию и ее можно хранить, без изменения вязкости и небелкового азота.

Диспергирование клейковины растворами кислот (часть 3)

В то же время опыты указанных авторов показали, что прогревание не изменяет свойств самой клейковины. Растворимость ее не меняется, кривые высаливания сернокислым магнием имеют одинаковый характер для прогретых и непрогретых дисперсий и при высаливании оседает белок, обладающий эластическими свойствами исходной сырой клейковины. Если приготовить смесь из прогретой и непрогретой уксуснокислых дисперсий сырой клейковины, то при хранении ее наблюдается падение вязкости более значительное, чем то, которое можно вычислить, исходя из количества непрогретой клейковины в смеси.
Этот факт показывает, что фермент, присутствующий в непрогретой части дисперсии, способен расщеплять как исходный, так и прогретый белок, что свидетельствует, по мнению авторов, об отсутствии изменений клейковины в результате нагревания дисперсии. Все попытки получить клейковину, свободную от «клейковинной протеиназы», путем тщательного отмывания водой и солевыми растворами, переосаждения из уксусной кислоты и другими способами не имели успеха. При фракционировании клейковины оказалось, что фермент связан преимущественно с ее глютениновой фракцией. Фермент имеет оптимум активности при рН 3—4 и обратимо инактивируется салицилатом натрия.
Работ по дальнейшему изучению «клейковинной протеиназы» пока не было опубликовано.
Приведенные данные об отсутствии изменений уксуснокислых дисперсий клейковины в результате их прогревания противоречат обычным представлениям о тепловой денатурации белка в растворах и нуждаются, по-видимому, в проверке. В литературе имеются и противоположные данные. Например, в работе Юди (Udy, 1953) было показано, что 15-минутное прогревание клейковины, диспергированной в 0,05 М уксусной кислоте на кипящей водяной бане, вызывает немедленное снижение относительной вязкости дисперсии, что свидетельствует об определенной деструкции клейковинного белка в процессе тепловой денатурации. Данные Юди приведены в табл. 42.
Диспергирование клейковины растворами кислот (часть 3)